Enzimas
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Enzimas

O metabolismo celular dos animais, vegetais e microorganismos são comandados por uma série de reações bioquímicas que, por sua vez, dependem da ação contínua de catalisadores (as enzimas).

A partir disso, compreende-se perfeitamente o papel e a importância das enzimas. Elas são proteínas especiais que tem ação catalisadora e são produzidas pelas células, estimulando ou desencadeando reações químicas importantíssimas para a vida, que dificilmente se realizariam sem a presença delas. Esses biocatalizadores orgânicos são produzidos pelas células, mas podem evidenciar a sua atividade intra ou extracelularmente.

Existem vários tipos de enzimas, com ação e finalidade não muito variadas. Assim, contribuem para que as moléculas dos princípios nutritivos (proteínas, gorduras e hidratos de carbono) se desdobrem em outras menores, durante a digestão dos alimentos. Também facilitam a passagem dessas moléculas e complexas destinadas a produzir os constituintes celulares, favorecem o armazenamento e consumo de energia. Em termos estritamente fisiológicos, as enzimas também ativam as funções da reprodução, os processos de respiração, visão e todos os demais mecanismos biológicos.

O presente trabalho irá mostrar um pouco mais detalhadamente o assunto, mostrando as diversas características e atuações desses biocatalizadores orgânicos, mas desde já fica claro que com a ação das enzimas, se cria uma condição compatível com a dinâmica da vida.

Do ponto de vista químico, as enzimas caracterizam-se por apresentarem em suas estruturas uma proteína, substância orgânica complexa que contêm Nitrogênio em sua molécula e que, por decomposição hidrolítica ou adição de água, produz aminoácidos.

Retomando aos aminoácidos, podemos perceber que ligam-se uns aos outros por ligações peptídicas, formando uma grande cadeia peptídica, o mesmo acontece com as enzimas, veja:

Nota-se que a cadeia central é idêntica, só vão diferir os resíduos laterais (R, R",...).

Quanto a estrutura, o estudo das enzimas tem mostrado que são constituídas de uma parte protéica, chamada APOENZIMA e de uma parte não protéica, denominada COENZIMA, que é o Núcleo Prostético da proteína.
A parte não protéica (coenzima) são moléculas orgânicas chamadas co-fatores. Estes podem ser tanto átomos de metais (Fe, Mg, Mn...) quanto moléculas orgânicas (derivados de vitaminas, FAD, NAD...)
Sendo assim:

APOENZIMA (proteína) +COENZIMA (núcleo prostético) = ENZIMA ATIVA (holoenzima)

As enzimas atuam em substâncias que chamamos de SUBSTRATO. É notável a especificidade da ação enzimática em relação ao substrato, pois o "encaixe" proporciona maior aproximação entre os "pontos reativos" das moléculas reagentes, acelerando a velocidade da reação.

E= Enzima (catalisador protéico que aumenta a velocidade de uma reação.)
S= Substrato (é o que sofre ação da enzima, dando origem ao produto- P.)

E + S = ES = P + E


OBS.: * Percebemos que realizada a ação enzimática, a enzima continua intacta. Com isso, uma mesma molécula de enzima pode atuar inúmeras vezes.
*A atividade das enzimas podem ocorrer nos dois sentidos da reação.

Agora que já está entendido o procedimento da catálise enzimática, podemos saber que nem toda a estrutura da enzima está envolvida nesse processo e sim, apenas uma região restrita que liga o substrato. Esta região chama-se LOCAL ATIVO e contém os aminoácidos e cofatores (alguns) denominados grupos catalíticos.

O local ativo é uma pequena porção de enzima em forma de fendas ou frestas e estruturas tridimensionais altamente específicos. Há uma grande especificidade que depende do arranjo preciso dos átomos no local ativo.

O substrato deve ter uma estrutura complementar para ajustar-se ao local. Esses se ligam devido as ligações químicas (ligações de hidrogênio, iônica,. Van der Waals e interações hidrofóbicas que tendem a separar-se da água).

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É necessário saber que quanto maior a concentração do substrato, maior será a velocidade da reação, devido ao pequeno volume do local ativo. quando a velocidade de formação de ES for igual a velocidade de degradação do ES significa que chegou ao Estado de Equilíbrio.

Em relação a temperatura, a intensidade da ação das enzimas duplica ou triplica a cada 10°c que se eleva e vice-versa, mas o ponto ótimo da ação de diversas enzimas (ponto de máxima velocidade) pode ser afetado pelo aumento excessivo da temperatura como também, devido a modificação do pH necessário do meio.

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OBS.: A queda brusca ocorrida nos gráficos após certo ponto ocorre devida a DESNATURAÇÃO das enzimas. Isso faz com que aconteça o desenrolamento da molécula protéica em decorrência da quebra das ligações dissulfeto e outras ligações que tornam a longa estrutura polipeptídica enrolada como um novelo. Esse fato ocorre devido ao excesso de calor ou pela ação de ácidos e álcalis fortes. A enzimas perde sua ação de forma irreversível.

 

Forma de atuação das enzimas:

As moléculas existentes nas células constituem compostos com alto grau de estabilidade, determinado pela magnitude da energia armazenada nas ligações entre os átomos que as compõem. Para ativar uma reação, seria preciso energia suficiente para romper tais ligações. A presença de enzimas no organismo dispensa a necessidade desse acréscimo de energia, pois se unem às moléculas para formar compostos complexos intermediários, que se decompõem e constituem os produtos finais. As enzimas liberam-se da reação sem sofrerem mudanças e ficam preparadas para continuar sua ação de catalisadores na formação de novos produtos.

A característica principal da ação enzimática sobre o organismo é sua especialidade. Cada tipo de enzima atua sobre um composto ou substrato associado, cuja estrutura deve encaixar-se à da enzima de modo que os centros ativos coincidam perfeitamente. Esse processo pode ser comparado com a relação entre uma chave e sua fechadura, pois cada substrato possui uma enzima específica, capaz de abrir os caminhos para sua transformação.

Os grupos catalíticos dos centros ativos de uma enzima atuam com um rendimento mais de um milhão de vezes maior que o de outras substâncias análogas numa reação não-enzimática.

As enzimas, em muitos casos, atuam na própria célula em que são formadas, daí serem chamadas de enzimas intracelulares ou endoenzimas. Em outros casos, atuam fora da célula em que são produzidas, daí serem chamadas de enzimas extracelulares ou exoenzimas.

 

Principais enzimas na digestão do Homem:

*A bílis, produzida pelo fígado, não contém substâncias enzimáticas. Sua função é emulsionar (dividir em gotículas) as gorduras, para que as enzimas (lípases) possam melhor atuar.

Inibição é a ação que ocorre quando substâncias capazes de diminuir ou anular sua velocidade de reação enzimática combinam-se com as enzimas. Essas substâncias são chamadas de inibidores. A Inibição pode ser reversível ou irreversível.

Inibição Irreversível: ocorre quando o inibidor liga-se tão fortemente à enzima que a dissociação é muito lenta. Podem destruir grupos funcionais que são essenciais para a atividade enzimática. A enzima não retoma a sua atividade normal.

Ex.: Inibição dos gases neurovenenosos e inseticidas organofosforados na acetilcolinesterase (enzima importante na transmissão dos impulsos nervosos).

Inibição Reversível: ocorre quando há um rápido equilíbrio entre o inibidor ou a enzima. É feita por ligações não-covalentes.

Inibição Competitiva: Ocorre quando Inibidores Competitivos, que são estruturalmente semelhantes ao substrato, ligam-se à enzima, em competição com o substrato.

Um inibidor competitivo diminui a velocidade de catálise porque reduz a proporção de moléculas de enzima que ligam o substrato em certo tempo.

Porém, a velocidade máxima da ação enzimática não é alterada, pois enquanto a enzima está com o inibidor competitivo, a concentração do substrato aumenta, traduzindo na recuperação da atividade normal.

Inibição Não-Competitiva: quando o inibidor e o substrato podem ligar simultaneamente à enzima. Contudo, a simples ligação do inibidor, destrói a capacidade catalítica da enzima.

Um inibidor não-competitivo diminui a velocidade máxima de ação enzimática, pois diminui a concentração total de enzima ativa.

A nomenclatura das enzimas são dadas, segundo Duclaux (1833), adicionando o sufixo ASE à substância sobre a qual a enzimas é ativada. Apesar desse sistema prático ser presentemente usado, essa regra nem sempre foi obedecida, principalmente na classificação de algumas proteases (Pepsina, tripsina, quimotripsina, trombina, subtilisina).

Essa terminologia não especifica o tipo de transformações sofridas pelo substrato. Por isso, em certos casos, preferiu-se indicar os tipos de reações catalisadas e daí os nomes DESIDROGENASE, DESCARBOXILASE, OXIDASE. No entanto, com a descoberta de grande número de enzimas, houve necessidade de estabelecer um critério uniforme que simultaneamente descreve com precisão as reações catalisadas. No seio da União Internacional de Química surgiu uma Comissão internacional de Enzimas que propôs um código, em 1961, que dividia as enzimas em 6 grandes grupos:

Dentro de cada grupo depois são definidos subgrupos e nesses, ainda, subdivisões. A cada enzima é atribuído um código numérico.
Ex.:

Enzima ATPase (Adenosinatrifosfatase): 3.6.1.3

- é uma hidrolase....................................3
- atua num anidrido................................3.6
- o anidrido contém fosfato....................3.6.1
- esse anidrido é ATP............................3.6.1.3

Essa classificação, embora coerente e racional, torna-se imprática na utilização coerente. Assim, quando não há conflitos de nomenclatura, utiliza-se a designação trivial. Nos casos em que se pretende uma especialização pormenorizada, ou quando há conflitos de nomenclatura, utilíza-se a classificação codificada.

Ex.: tripsina, lisosina, carboxipeptidase, hexocinase, etc. São nomes tão consagrados que são por si, significativos.

As enzimas, conforme as reações que catalisam, são classificadas em hidrolases (catalisam as reações de hidrólise) e desmolases (catalisam as reações de óxido-redução).

Exemplos:

Hidrolases: lipase, maltase, lactase, pepsina, urease, amilase etc.
Desmolases: zimase, catalase, tirosinase, carotenase etc.

O estudo da natureza das enzimas e de sua atuação teve grande utilidade na medicina: determinados tratamentos se baseiam na inibição das enzimas que acompanham as bactérias, com o que se detém a ação infecciosa destas. As sulfonamidas, por exemplo, são elementos bloqueadores das enzimas bacterianas. As enzimas são também utilizadas em diagnósticos médicos e contra reações desfavoráveis em pessoas alérgicas à penicilina. Em certos casos, administração de enzimas serve para controlar sua falta no organismo, assim como para corrigir anormalidades derivadas de doenças.

Uma das principais aplicações industriais das enzimas é na produção do álcool etílico (etanol) pelo processo de fermentação, que utiliza enzimas na conversão da sacarose em etanol. Na fabricação de produtos como pão, queijos, cerveja, vinho etc., em que há fermentação de leveduras, os novos conhecimentos sobre enzimas são utilizados para controlar e melhorar sua qualidade. O curtimento de couros e a limpeza de tecidos são alguns dos numerosos processos químicos e industriais que empregam a ação catalítica das enzimas para favorecer reações da matéria orgânica.

EXPERIÊNCIA

Faremos, agora, de uma maneira prática, uma experiência em que poderemos confirmar a atuação de uma das enzimas existentes no corpo humano. Já que as proteínas tanto ajudam a formar a célula quanto aceleram as mais diversas reações químicas.

Você precisa de:

*um pedaço de fígado de boi;
*água oxigenada (disponível em farmácias);
*vidro com tampa;
* vareta de madeira.

1- Coloque a água oxigenada em um vidro. Acrescente o fígado e tampe o recipiente.

2- A CATALASE existente no fígado imediatamente começa a decompor a água oxigenada. Durante a reação, você verá diversas bolhas correndo para a superfície, mas a tampa evitará que escape do vidro.

3- Acenda a extremidade da vareta e sopre-a até apagar. Abra a tampa do vidro e coloque a vareta em seu interior. a vareta se inflamará, pois há mais oxigênio dentro do vidro que no ar ao seu redor.

CONCLUSÕES:
O fígado humano é como uma fábrica que produz milhares de produtos químicos. Para isso, utiliza enzimas, como a catalaze, que decompõe a água oxigenada. Com essa experiência você viu como atuam as enzimas. Alem disso, o fato de a vareta se reacender prova que o oxigênio é produto de uma reação química.

A partir de pesquisas, leituras e um estudo aprofundado, foi possível ter um domínio maior sobre o assunto: ENZIMAS.

Compreendemos que essas proteínas especiais atuam em várias reações e são responsáveis pelo bom andamento de processos químicos. Na digestão, por exemplo, a atuação das enzimas é essencial.
Ficou claro que as enzimas diminuem a energia de ativação e aumentam a velocidade das reações químicas, por isso são conhecidas como biocatalisadores - essa é a função principal das enzimas.

Ao longo do trabalho, foram citadas e explicadas as características desses catalisadores bem como sua atuação e importância. E para acompanhar a teoria descrevemos e realizamos uma experiência para mostrar na prática a
atuação das enzimas.

Com todo esse estudo e além do que foi dito, podemos afirmar que a principal coisa que devemos saber sobre as enzimas é que sem a ação catalítica delas, certamente não haveria vida na face da Terra. 

 

Soares, José Luís. BIOLOGIA Volume Único, Editora Scipione, 1997.

Sardela, Antônio. CURSO DE QUÍMICA. Química Orgânica, Volume3, Editora Ática

Conn, E.E e P.K. Stumpf. 1975. Introdução a Bioquímica, 3.º edição, Editora Edgard, SP

Compton's. New Century Encyclopedia and Reference Collection II, Compton's NewMedia

Aula prática: O Estudo da Vida. A Química da Vida, página 10

Tabela de principais enzimas: Universitário. Exatas 2, fisiologia animal